Milyen hosszú egy átlagos fehérje? És miért szokott felcsavarodni?

Escherichia coli baktériumban kb 1000 bp egy átlagos kódoló szaksz mérete, ami 333 aminosavat jelentene, habár egy pontosabb számítás szerint a valós érték 278-309 között van, attól is függően, hogy mit is tekintünk Escherichia colinak és mit számolunk bele az átlagba. Viszont elég nagy szórással, azaz nics igazán értelme "átlagos"-ról beszélni.

Emberben 50 aminosav és 34000 aminosav küzött vannak fehérjék, az átlag hossz 375 vagy pedig 416 aminosav szintén attól függően, hogy hogyan számítjuk az átlagot.

[link]

A felcsavaradást az oldalláncok közti vonzó erők hajtják, illetve a hidrofób aminosavak hidrofóbitása: egyszerűen szeretnének vízmentes helyre kerülni (illetve keresik egymás társaságát), és ezért úgy tekeredik az egész fehérje, hogy belül legyen a hidrofób rész. Persze a fehérjék többsége magától nem is tud feltekeredni, segítő fehérjékre van szükség.

Kedves kérdező, kifejtenéd, mit értettél az utolsó két kérdés alatt? Az, hogy milyen irányba csavarodnak nem értelmezhető: egy fehérje 3D struktúra. Fogod, addig tekergeted, amíg az elsőhöz képest a második aminosav pont jobbra következik, majd ehhez standardizálva bállítod a többi fehérjét ugyanígy: igen, egy irányba csavarodnak. De vannak jobb- meg balmenetes helixek is.

A második kérdést nem értem: mit értettél szabályos csavarodás alatt? (Esetleg lásd: rendezetlen fehérjék térszerkezete...)

Fontos, hogy amikor a válaszomban feltekeredést írtam, én a fehérje teljes térszerkezetének kialakulására gondoltam (folding), azt hittem te is erre célzol. Tehát az ott leírtak, vagyis a hidrofób oldalláncok egymásra találása és egyebek, az egészre vonatkoztak.

Szintén fontos, hogy a fehérjék nem csak hélixet alkotnak, több egyéb szerkezeti elem van (béta-redő, béta-kanyar, ilyenek). Az, hogy egy adott részen a fehérje milyen tulajdonságú szerkezetet vesz fel, az ott levő aminosavaktól függ.

A hélix ott jön létre, ahol egymás után több olyan aminosav van, ami bizonyos tulajdonságaiban megegyezik. Ezekből a tulajdonságokból adódik az, hogy a hélix létrejön és szabályos. A hélix tulajdonságai (mint a menetemelkedés) a peptid gerincétől függ, amennyiben az oldallánc nem zavarja meg a dolgot. Tulajdonképpen tehát a hélix ott jön létre, ahol egymás után sorakoznak a hélixben részt venni képes aminosavak, ahol az oldallánc dönti el, hogy képes-e részt venni, de a peptidgerinc dönti el, hogy mik lesznek a konkrét tulajdonságok. (Mondjuk ez így egyszerűsítés, nyilván az oldallánc is beleszól, de kb.) A hélixet végül az oldalláncok közti kölcsönhatások stabilizálják.

Egyébként vannak kimondottan hélixtörő aminosavak, amik egyáltalán nem képesek hélixben részt venni.

"... mintha lenne valami egységes ábrázolási rendszer. Erről lehet tudni valamit? Mit szoktak széles szalaggal rajzolni, és mit vékonyabb vonallal?"

Igen van. Ennek az az oka, hogy a fehérjék nagyon bonyolult szerkezetű molekulák, de mint minden molekulánál itt is a szerkezet a lényeg. Azért, hogy a kutatók a bonyolult szerkzetet átlássák találták ki, hogy bizonyos szimbólumokkal helyettesíteni lehet a teljes szerkezetet:

a peptidgerinc lefutását folyamatos vonal jelzi, ami csigavonalban csavarodhat (alfa vagy egyéb hélix) ekkor széles szallaggal jelölik, vagy egyenes lemezekké állhatnak össze (béta szál, béta redő), ekkor széles nyillal jelölik. Egyébbként csak vékony vonallal.

A fent leírt két fő másodlagos szerkezeti elem a fehérje peptidgerincének lokális szerkezetére utal.

Abszolut alapokat innen lehet összeszedni:

[link]