Amikor melegítés hatására, például mikrózás hatására a fehérjék denaturálódnak, akkor az mit jelent? Csak annyit, hogy megváltoztatják az alakjukat, vagy fel is töredeznek valamekkora hőmérséklet fölött?

Az előző meglehetősen pontatlan.

Először is a fehérje molekula alapvetően aminosav molekulákból (mint "építőkövek") álló bopolimerek.

A fehérjék elsődleges szerkezetének szokás nevezni az egymáshoz kapcsolódó aminósavak sorrendjét.

A peptidkötések egymáshoz viszonyított térállása adja a fehérje másodlagos szerkezetét ( alfa helix, Béta redő) és ezen belül a láncban távoli molekulák közt kialakuló hidrogénkötések rögzítik a LOKÁLIS elrendeződés térszerkezetét. Harmadlagos szerkezet alatt ezek a lokális szerkezetek egymáshoz való kapcsolódását értjük pl kén vagy hidrogén kötésű hidakon keresztül. Negyedleges szerkezeten különböző polipeptid láncok egymáshoz való rendeződését kötődését értjük másodlagos kötések által rögzítetten.

Namármost, amikor a fehérje főzésre kerül, az addig kinetikailag (aktiválási energia hiányában) gátolt mozgások megkezdődnek.

Felbomlik a negyedleges és harmadlagos szerkezet, magasabb hőmérsékleten a peptidkötések gátolt rotációja is megvalósul, felbomlik a másodlagos szerkezet, végül a vizes környezetben a peptidkötések részleges hidrolízise is megtörténik, a fehérjék aminósavakra vagy kisebb láncdarabokra esnek szét. Ennek mértéke a körülményektől (ph, hőmérséklet, nyomás) függ.

példa: Az ATEV (döggyár) kuktájában 10 óra 160fok, 20bar nyomáson való főzés után a lóból is csak húsleves és a patkó marad.

Rövid válasz:

A roncsolódás mértéke a szerkezet és a struktúra sérüléseitől függ, ez pedig a főzés (hidrolízis körülményeitől. (Mivel a sous vide (ha jól tudom így írják) főzési eljárás kíméletes, így a fehérjék részlegesen hidrolizálnak, így valóban puhává teszik a husit anélkül hogy a fehérje és a tápanyag végső hidrolízist szenvedne. (az aminosav levest senki sem szereti)

Tehát a roncsolódás mértéke a hőmérséklettől függ. Ezek a hőmérsékletek az illető másodlagos kötések felszakadásához kapcsolódó aktiválási energiákhoz, a peptidkötések gátolt rotáció megváltoztatásához tartozó energiagátak "átugrásához tartozó aktiválási energiákhoz , valamint az aminosavak közti elsődleges kötések felszakításához szükséges aktiválási energiákhoz lehet kapcsolni.

Pontos hőmérsékletet nem lehet mondani, mert az a "lokális" környezet állapotától is függ.

Az aminosavak a fehérjék normál körülmények között végzett hidrolízise sorána láncban peptidkötéssel kapcsolódott polimer állapotukból részben vagy teljesen monomer (hidrolizált) állapotba kerülnek. Ennek mértéke a hidrolízis körülményeitől függ. Egyes aminósavak térszerkezete erélyes hidrolízis során szintén változhat.